XPJ的纳米抗体源自骆驼科动物的重链抗体，现已成为生物医学领域中的重要工具。获取纳米抗体的主要方法是构建羊驼纳米抗体噬菌体展示文库，通过抗原筛选，从中找到高亲和力的纳米抗体。在本综述中，我们将探讨促进纳米抗体设计与优化的结构特征、功能属性及计算方法。我们会分析纳米抗体中独特的抗原结合域，强调互补决定区（CDR）在靶标识别及特异性中的关键作用。

此外，综述还将从生物学角度阐述XPJ纳米抗体相较于传统抗体的优势，包括其小尺寸、高稳定性和良好的溶解性，这些特性使其在诊断、治疗和生物传感领域中成为高效而低成本的抗原捕获抗体。

传统全长抗体存在于人类和其他哺乳动物体内，由多个结构域组成的Y形分子构成。每个抗体由两条相同的重链和轻链组成，并构成抗原结合片段（Fab区）。抗原结合位点，由重链和轻链的可变区组成，称为抗原决定簇，位于抗体“臂”的末端。六个超变去组成的CDR区在这里起至关重要的作用。重组抗体片段，如Fab片段、scFv和纳米抗体，依然保留了完整单克隆抗体的靶向特异性，同时提供了适合多种诊断和治疗应用的独特优势。这些片段广泛应用于体外成像、诊断示踪剂、生物传感器开发，以及对癌症和SARS-CoV-2等多种疾病的靶向治疗。

XPJ的纳米抗体（Nanobodies），又称VHH或单域抗体，因缺乏轻链而由仅有重链的抗体衍生出的小型抗体片段。自1993年在骆驼血清中首次被发现以来，它们同样存在于其他骆驼科动物及鲨鱼中。XPJ可提供天然噬菌体展示文库的筛选服务，得到的序列在重组表达后亲和力可以达到10^-9M级，而免疫噬菌体展示文库则可达到10^-10M级。

纳米抗体仅有三个CDR区，其中的CDR3区通常比传统抗体更长，并且具有更大的构象空间。这使得纳米抗体可以与传统抗体无法接触的结合口袋相互作用，如酶活性位点以及SARS-CoV-2的表位。此外，纳米抗体中对应常规抗体VH-VL界面的区域表现出更高的亲水性，减少自我结合的可能性，从而确保其保持单体状态。总体而言，纳米抗体在与抗原结合时展现出更大的多样性。

与传统抗体（分子量约150kDa）相比，XPJ的纳米抗体具有多种独特优势，包括更小的分子量（约12–15kDa）、优越的稳定性和良好的溶解性，同时保留与传统抗体相似的高亲和力。此外，纳米抗体的生化特性突出，如高热稳定性和低免疫原性，使其在生物医药领域的关注度逐渐上升。其经济高效的表达方式使得纳米抗体在许多应用中逐步替代传统抗体。

自2019年以来，尤其是在新冠疫情期间，研究者们开始将XPJ纳米抗体作为抗病毒剂进行探索，针对SARS-CoV-2刺突蛋白的设计与工程化得到了广泛关注。通过结合刺突蛋白，纳米抗体能够干扰病毒与人体细胞的结合，从而具备中和其感染能力的潜力。

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